Natahovací svalový protein

Hlavními aktéry svalových stahů jsou proteiny aktin a myosin. Myosin funguje jako buněčný motor, který svým posuvem po vláknech aktinu zkracuje celý sval. Na kontrakcích se však podílejí i svalové proteiny, které mají funkci molekulárních pružin. Patří mezi ně obrovský titin, který se svou délkou 1,2 mikrometru vyrovná bakteriím, nebo výjimečně elastický myomesin. Vědci z Evropské molekulárně biologické laboratoře (EMBL) zjistili, že molekuly myomesinu se mohou natáhnout až na 2,5 násobek své klidové délky.

Struktura myomesinu. Fialově jsou vyznačeny imunoglobuliniové domény, zeleně alfa-helixy.|foto: Evropská molekulárně biologická laboratoř

Extrémní elasticita je podle vědců dána strukturou myomesinu. Jeho molekuly připomínají korálky navlečené na niti – pouze s tím rozdílem, že korálky tvoří imunoglobulinové domény a nit mezi nimi představují šroubovice označované jako alfa-helix. V tahu se šroubovice roztáhne, zatímco imunoglobulinové „korálky“ si zachovávají svůj tvar. Jakmile tah povolí, vrátí se závity šroubovice zpět do původního stavu. Mechanismus, kterým se natahují molekuly myomesinu, podle vědců zatím nebyl pozorován u žádného jiného elastického proteinu.

Zdroj: PLoS Biology