Z jednoho enzymu vznikly dva jedy

Výzkumníci z Harvardské univerzity studovali jed, který obsahují sliny amerického hmyzožravce rejska krátkoocasého (Blarina brevicauda), a zjistili, že je blízce příbuzný trávicímu enzymu kallikreinu. Molekulární struktura enzymu a toxinu se liší pouze v oblasti, která se u enzymu označuje jako aktivní místo a během katalýzy k sobě poutá molekuly substrátů.

Skutečnost, že molekulární změny kallikreinu jsou spojené s evolucí toxinu, vědci demonstrovali také na dalším živočišném druhu - ještěra korovce mexického (Heloderma horridum). Zjistili, že jed korovce, přestože je odlišný od jedu rejsků, vznikl stejným způsobem - tedy modifikací aktivního místa neškodného kallikreinu.

Korovec mexický (Heloderma horridum)|foto: licence Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported, User:PiccoloNamek

Vědci říkají, že jed je v podstatě předimenzovaný trávicí enzym s mnohokrát zesíleným účinkem - to, co mělo ve slinách původně jen mírný antikoagulační účinek, se díky malé úpravě molekuly změnilo v nebezpečnou zbraň, která u kousnuté kořisti vyvolává paralýzu.

Výsledky studie zveřejnil časopis Current Biology.